Biopolym. Cell. 1988; 4(4):211-217.
Структура та функції біополімерів
Флуоресцентна спектроскопія крайового збудження індолу і триптофану
1Демченко О. П., 1Ладохін О. С.
  1. Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна АН УРСР
    Київ, СРСР

Abstract

Досліджено залежність положення спектрів флуоресценції індолу і триптофану від довжини хвилі збудження ?ех у різних твердих і в’язких розчинниках. Показано, що у цьому разі має місце ефект довгохвильового зсуву при червоному крайовому збудженні, причому в твердих системах зміни спектрів в області 290?310 нм можуть досягати декількох десятків нанометрів і значно перевищувати зміни ?ех. Продемонстровано зв’язок цього явища з дипольно-орієнтаційною релаксацією молекул розчинника в оточенні хромофора і запропоновано простий метод визначення часів релаксації на основі реєстрації стаціонарних спектрів флуоресценції при збудженні в максимумі і на червоному краю смуги поглинання. Метод може мати важливі переваги при дослідженнях білків, дозволяючи виключати необхідність отримання спектрів для повністю відрелаксованих станів хромофора.

References

[1] Burstein EA. Luminescence of protein chromophores (model studies). Moscow, VINITI, 1976; 214 p.
[2] Pikulik LG, Gladchenko LF, Costko MYa. Effect of temperature on the fluorescence of solutions of aromatic amino acids. Zh prikladnoy spektroskopiyi. 1967;(6):210-5.
[3] Lakowicz JR, Balter A. Direct recording of the initially excited and the solvent relaxed fluorescence emission spectra of tryptophan by phase sensitive detection of fluorescence. Photochem Photobiol. 1982;36(2):125-32.
[4] Demchenko AP. Structural relaxation in protein molecules studied by fluorescence spectroscopy. J Mol Struct. 1984; 114(1):45-48.
[5] Galley WC, Purkey RM. Role of heterogeneity of the solvation site in electronic spectra in solution. Proc Natl Acad Sci U S A. 1970;67(3):1116-21.
[6] Rubinov AP, Tomin VI. Bathochromic luminescence in low-temperature dye solutions. Optika i spektroskopiya. 1970; 29(6):1082-1086.
[7] Lami H. Dynamical evidence for a short-lived CTTS state of indoles in glycerol. Nuovo cim. 1981; 63(1):241-253.
[8] Bakhshiev NG, Mazurenko YuT, Piterskaya IV. Damping glow in different parts of the luminescence spectrum of molecules in viscous solutions. Optika i spektroskopiya. 1966; 21(5):550-4.
[9] Mazurenko YuT, Bakhshiev NG. Influence of dipole relaxation orientation on spectral, temporal, and polarization parameters of the luminescence of solutions. Optika i spektroskopiya. 1970; 28 (5) :905-13.
[10] Lakowicz JR. Principles of fluorescence spectroscopy. New York; London: Plenum press, 1983. 496 p.
[11] Nemkovich NA, Matseyko VP, Tomin VI. Intermolecular orientational relaxation of the "up" in the solution of phthalimide with excitation frequency tunable dye laser. Optika i spektroskopiya. 1980; 49(2):274-82.
[12] Zyma VL, Dragan AI, Bogach PG. Fluorescence and thermal-perturbation difference spectra of tryptophan in hydrophobic environment. Dopovidi Akad Nauk Ukr RSR. Ser B. 1978;(11):1016-9.
[13] McDuffie GE, Litovitz TA. Dielectric Relaxation in Associated Liquids. J Chem Phys. 1962; 37(8):1699-705.
[14] Rubinov AP, Tomin VI. Inhomogeneous broadening of the electronic spectra of organic molecules in solid and liquid solutions. Minsk, 1984; 40 p. (Preprint BSSR. Inst of Physics; N 348).
[15] Demchenko AP. Ultraviolet spectroscopy of proteins. Berlin etc.: Springer, 1986. 340 p.
[16] Demchenko AP. Fluorescence molecular relaxation studies of protein dynamics: The probe binding site of melittin is rigid on the nanosecond time scale. FEBS Lett. 1985; 182(1):99-102.
[17] Demchenko AP, Shcherbatska NV. Nanosecond dynamics of charged fluorescent probes at the polar interface of a membrane phospholipid bilayer. Biophys Chem. 1985;22(3):131-43.
[18] Demchenko AP, Ladokhin AS, Kostrzhevskaia EG. Structural-dynamic properties of the tryptophan residue environment in melittin. Mol Biol (Mosk). 1987;21(3):663-71.