Biopolym. Cell. 1989; 5(5):44-48.
Структура та функції біополімерів
Дослідження взаємодії ДНК з домішковими білками
1Ахрєм А. А., 1Єгорова В. П., 2Єгоров А. С., 3Крот В. І., 1Ландо Д. Ю., 1Лука З. А.
  1. Інститут біоорганічної хімії АН Білоруської РСР
    Мінськ, СРСР
  2. Інститут фізіології АН Білоруської РСР
    Мінськ, СРСР
  3. Білоруський державний університет ім. В. І. Леніна
    Мінськ, СРСР
  4. Інститут фотобіології АН Білоруської РСР
    Мінськ, СРСР

Abstract

Досліджено взаємодію ДНК, виділеної з селезінки корови, із забруднюючими її домішковими білками. Показано, що останні не є гістонами і їхні зв’язки з ДНК руйнуються за присутності сечовини, але зберігаються за високих концентрацій Na+. Домішкові білки не змінюють термостабільності ДНК і розподілені між макромолекулами нерівномірно: менше 10 % ДНК містять більше 70 % усіх білків.

References

[1] Davis RW, Simon M, Davidson N. Electron microscope heteroduplex methods for mapping regions of base sequence homology in nucleic acids. Methods Enzymol. 1971;413-28.
[2] Thomas JO, Kornberg RD. An octamer of histones in chromatin and free in solution. Proc Natl Acad Sci U S A. 1975;72(7):2626-30.
[3] Fikhman BA. Light diffusion of bacterial suspensions in the visible field of the spectrum. Biofizika. 1963;8:380-4.
[4] Yevdokimov YuM, Skuridin SG, Akimenko NM. Low molecular weight liquid crystalline microPhases double-stranded nucleic acids and synthetic Polynucleotides. Vysokomolekulyarnye Soedineniya. 1984; 26(11):2403-10.
[5] Lowry OH, Rosebrough NJ, FARR AL, RANDALL RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951;193(1):265-75.
[6] Slonim IYa. Particle size determination by light scattering. Optics and spectroscopy. 1970; 8(1):98-108.