Biopolym. Cell. 2008; 24(5):393-398.
Структура и функции биополимеров
Динамика изменения количества белков теплового шока в лизате слизистой оболочки желудка крыс в условиях развития экспериментального хронического атрофического гастрита
1, 2Мандрык С. Я., 1Гайда Л. Н., 2Капустян Л. Н., 2Тихонкова И. А., 1Дробинская О. В., 2Сидорик Л. Л., 1Остапченко Л. И.
  1. Киевский национальный университет имени Тараса Шевченко
    ул. Владимирская 64, Киев, Украина, 01601
  2. Институт молекулярной биологии и генетики НАН Украины
    ул. Академика Заболотного, 150, Киев, Украина, 03680

Abstract

Методом иммуноблотинга исследовано количество белков теплового шока Hsp60, Hsp70 и Hsp90 в лизате клеток слизистой оболочки желудка крыс в условиях развития экспериментального хронического атрофического гастрита (ХАГ). Количество белков Hsp60 и Hsp70 статистически достоверно повышалось на ранних (1-я, 2-я недели) и поздних (5-я, 6-я недели) этапах развития заболевания. Уровень белка Hsp90 возрастал в первую неделю ХАГ. Показано, что увеличению количества шаперонов сопутствует активация процессов апоптоза, генерации активированых форм кислорода и развития атрофии желудка.
Keywords: хронический атрофический гастрит, атрофия, белки теплового шока

References

[1] Fink AL. Chaperone-mediated protein folding. Physiol Rev. 1999;79(2):425-49.
[2] Anfinsen CB. Principles that govern the folding of protein chains. Science. 1973;181(4096):223-30.
[3] Ciocca DR, Calderwood SK. Heat shock proteins in cancer: Diagnostic, prognostic, predictive, and treatment implications (2005) Cell Stress Chaperones., 10 (2), pp. 86-103.
[4] Malago JJ, Koninkx JF, van Dijk JE. The heat shock response and cytoprotection of the intestinal epithelium (2002) Cell Stress and Chaperones, 7 (2), pp. 191-199.
[5] Oksala NK, Oksala A, Paavonen T, Alhava E, Paimela H. Heat shock preconditioning modulates proliferation and apoptosis after superficial injury in isolated guinea pig gastric mucosa via an eicosanoid and protein synthesis-dependent mechanism (2003) APMIS, 111 (4), pp. 497-506.
[6] Rokutan K. Role of heat shock proteins in gastric mucosal protection (2000) J Gastroenterol Hepatol., 15 Suppl:D12-9..
[7] Tsukimi Y, Okabe S. Recent advances in gastrointestinal pathophysiology: Role of heat shock proteins in mucosal defense and ulcer healing (2001) Biol Pharm Bull., 24 (1), pp. 1-9.
[8] Wang LJ, Chen SJ, Chen Z, Cai JT, Si JM. Morphological and pathologic changes of experimental chronic atrophic gastritis (CAG) and the regulating mechanism of protein expression in rats. (2006) J Zhejiang Univ Sci B., 7 (8), pp. 634-640.
[9] Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding (1976) Anal Biochem., 72 (1-2), pp. 248-254.
[10] Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 (1970) Nature, 227 (5259), pp. 680-685.
[11] Bollag D.M., Rozycki D.M., Edelstein S.J. Protein methods, New York 1996; 415 p.
[12] Kapustian L. N., Kyyamova R. G., Gryshkova V. S., Terentiev A. G., Filonenko V. V., Sidorik L. L. Obtaining recombinant chaperon CroEL and its immunological cross-reactivity with Hsp60 Biopolym. Cell. 2006; 22(2):117-120
[13] Baraboy VA, Orel VE, Karnaukh YAM. Peroxidation and radiation. Kiev Naukova Dumka. 1991; 256 p.
[14] Chevari S, Chaba I, Sekei I. Role of superoxide dismutase in cellular oxidative processes and method of its determination in biological materials. Lab Delo. 1985;(11):678-81.
[15] Koroliuk MA, Ivanova LI, Ma?orova IG, Tokarev VE. A method of determining catalase activity. Lab Delo. 1988;(1):16-9.
[16] Hrygor'ev P. YA., Starodub E.M., Yakovenko E.P., Havrylyuk M.E., Shostak S.E., Hvoroby organiv travlennya (Diagnostyka i likuvannya). Ternopil, Ukrnedkniga. 2000; 102 p.
[17] Correa P. The epidemiology and pathogenesis of chronic gastritis: three etiologic entites. Front Gastrointest Res. 1980;6:98-108.
[18] Fox JG, Wang TC. Inflammation, atrophy, and gastric cancer (2007) J Clin Invest., 117 (1), pp. 60-69.
[19] Vladimirov M. V., Archakov A.I. Perikisnoe okislenie lipidov v biologicheskih membranah. Moscow Nauka. 1972, 78p
[20] McCord JM, Edeas MA.SOD, oxidative stress and human pathologies: A brief history and a future vision (2005) Biomed Pharmacother. 59 (4), pp. 139-142.
[21] Lushchak VI, Gospodaryov DV. Catalases protect cellular proteins from oxidative modification in Saccharomyces cerevisiae (2005) Cell Biol Int. , 29 (3), pp. 187-192.
[22] Tykhonkova I. O., Lisogubov V. V., Khozhaenko Yu. V., Dovgopola O. O., Korovin S. I., Ovcharenko G. V., Usenko V. S., Rodnin M. V., Filonenko V. V. Investigation of some structural-functional peculiarities of the immunogenic fragment Ki-67 antigen. Generation of polyclonal and monoclonal antibodies to Ki-67 Biopolym. Cell, 2005;21(2):180-183