Biopolym. Cell. 2002; 18(5):429-435.
Віруси та клітина
Порівняння капсидних білків українських ізолятів та типового штаму вірусу тютюнової мозаїки після фрагментації трипсином
1Шевченко Т. П., 2Ткаченко Т. Ю., 2Вітер С. С., 2Радавський Ю. Л., 1Бойко А. Л., 1Поліщук В. П.
  1. Київський національний університет імені Тараса Шевченка
    вул. Володимирська 64, Київ, Україна, 01033
  2. Інститут біоорганічної хімії та нафтохімії НАН України
    вул. Мурманська, 1, Київ, Україна, 02094

Abstract

Проведено порівняльний аналіз українських ізолятів (TMVch і TMVsh) та типового штаму (TMV U1) вірусу тютюнової мозаїки методом пептидного картування капсидного білка, гідролізованого трипсином, з подальшим вивченням одержаних фрагментів з використанням гомо- та гетероспецифічних антисироваток. Результати пептидного картування показали відсутність значних відмінностей в пептидних картах досліджуваних білків, за винятком фракції 7, якої не виявлено в профілі елюції капсидного білка TMV U1. Внаслідок аналізу триптичних фракцій кожного капсидного білка за допомогою вірусспецифічних антисироваток знайдено деякі відмінності у реакції антисироваток з низкою фракцій. Встановлено амінокислотну послідовність пептиду з фракції 12 TMVch, яка повністю збігалася з поліпептидною послідовністю капсидного білка TMV UJ у позиціях 72–90, проте відмічено розбіжності в розпізнаванні цього фрагмента антисироватками

References

[1] Molecular basis of virus evolution. Eds A. Gibbs, C. H. Calisher, F. Garcia-Arenal. Cambridge: Univ. press, 1995. 603 p.
[2] Shevchenko TP, Polyschuk VP, Boiko AL. Classification Toba virus strain characteristics and diversity of tobacco mosaic virus as a typical representative of the genus. Viruses of plants: strain diversity. Kyiv: Fitosocio-Tcentr. 2002;30-43.
[3] Tyvonchuk TP, Polyschuk VP, Boiko AL. Study of strain diversity of tobacco mosaic virus in Ukraine. Agroecology and Biotechnology. Coll Sci Works. Kyiv, 1998; Iss. 2; 209-13.
[4] Practicum on general virology. Ed. IG Atabekova. Moscow: Moscow State University Press, 1981; 192 p.
[5] Tyvonchuk TP, Shevchenko OV, Boiko AL, Polyschuk VP. Comparative study of molecular and serological properties of two isolates of tobacco mosaic virus (BTM) and its typical strain (U1). Bull. Inst agr microbiol. 2000;(7):34-6.
[6] Van Regenmortel MH. The antigenicity of tobacco mosaic virus. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 1999;354(1383):559-68.
[7] Westhof E, Altschuh D, Moras D, Bloomer AC, Mondragon A, Klug A, Van Regenmortel MH. Correlation between segmental mobility and the location of antigenic determinants in proteins. Nature. 1984 Sep 13-19;311(5982):123-6.
[8] Moudallal ZA, Briand JP, Regenmortel MH. A major part of the polypeptide chain of tobacco mosaic virus protein is antigenic. EMBO J. 1985;4(5):1231-5.
[9] Bhyravbhatla B, Watowich SJ, Caspar DL. Refined atomic model of the four-layer aggregate of the tobacco mosaic virus coat protein at 2.4-A resolution. Biophys J. 1998;74(1):604-15.
[10] Colman PM, Air GM, Webster RG, Varghese JN, Baker AT, Lentz MR, Tulloch PA, Laver WG. How antibodies recognize virus proteins. Immunol Today. 1987;8(11):323-6.
[11] Van Regenmortel MH, Altschuh D, Zeder-Lutz G. Tobacco mosaic virus: a model antigen to study virus-antibody interactions. Biochimie. 1993;75(8):731-9.