Biopolym. Cell. 2005; 21(6):515-524.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00070F
Структура та функції біополімерів
S-Форма ДНК – надсуперспіральна макромолекула з міжнуклеотидною відстанню ~2 Å уздовж осі дуплексу
1, 2Лиманська О. Ю., 1Лиманська Л. О., 1, 3Лиманський О. П.
  1. Інститут мікробіології та імунології ім. І. І. Мечникова НАМН
    вул. Пушкінська, 14, Харків, Україна, 61057
  2. Інститут експериментальної і клінічної ветеринарної медицини УААН
    вул. Пушкінська, 83, Харків, Україна, 61023
  3. Лабораторiя плазматичної мембрани та ядерного сигналiнгу, Iнститут бiодослiджень, Кiотський унiверситет
    Кiото, 606-8502, Японiя

Abstract

За допомогою атомно-силової мікроскопії візуалізовано суперспіральну ДНК pGEMEX довжиною 3993 пари нуклеотидів, іммобілізовану на різних субстратах (свіжосколотій слюді, стандартній амінослюді і модифікованій амінослюді – з підвищеною та зниженою поверхневою щільністю аміногруп у порівнянні зі стандартною). На модифікованій амінослюді з підвищеною щільністю заряду візуалізовано молекули ДНК з надзвичайно високим рівнем суперспіралізації. Вимірювання контурної довжини поодиноких надсуперспіральних молекул ДНК дозволило визначити відстань між парами нуклеотидів уздовж осі подвійної спіралі, яка варіювала від Н- 1,94 до 2,19 Å для різних молекул. Такі стиснуті подібно до пружини суперспіральні молекули ДНК зі зменшеною міжнуклеотидною відстанню порівняно з відомими формами ДНК віднесено до нової форми ДНК – S-ДНК.
Keywords: суперспіральна ДНК, атомно-силова мікроскопія, амінослюда, надсуперспіральна ДНК, S-ДНК
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Ivanov VI. [Double helix DNA]. Mol Biol (Mosk). 1983;17(3):616-21.
[2] Saenger W. Principles of nucleic acid structure. New York: Springer, 1984; 556 p.
[3] Wang JC. Helical repeat of DNA in solution. Proc Natl Acad Sci U S A. 1979;76(1):200-3.
[4] * Lyubchenko Y, Jacobs B., Lindsay S. Atomic force microscopy of reovirus dsRNA: a routine technique for length measurement. Nucl. Acids Res. 1992. 20: 3983-3986.
[5] Lyubchenko YL, Gall AA, Shlyakhtenko LS, Harrington RE, Jacobs BL, Oden PI, Lindsay SM. Atomic force microscopy imaging of double stranded DNA and RNA. J Biomol Struct Dyn. 1992;10(3):589-606.
[6] Hinterdorfer P, Baumgartner W, Gruber HJ, Schilcher K, Schindler H. Detection and localization of individual antibody-antigen recognition events by atomic force microscopy. Proc Natl Acad Sci U S A. 1996;93(8):3477-81.
[7] Moy VT, Florin EL, Gaub HE. Intermolecular forces and energies between ligands and receptors. Science. 1994;266(5183):257-9.
[8] Lyubchenko YL, Shlyakhtenko LS. Visualization of supercoiled DNA with atomic force microscopy in situ. Proc Natl Acad Sci U S A. 1997;94(2):496-501.
[9] Cherny DI, Jovin TM. Electron and scanning force microscopy studies of alterations in supercoiled DNA tertiary structure. J Mol Biol. 2001;313(2):295-307.
[10] Boles TC, White JH, Cozzarelli NR. Structure of plectonemically supercoiled DNA. J Mol Biol. 1990;213(4):931-51.
[11] * Tanigawa M., Okada T. Atomic force microscopy of supercoiled DNA structure on mica. Anal. Chim. Acta. 1998. 365: 19-25.
[12] Bussiek M, M?cke N, Langowski J. Polylysine-coated mica can be used to observe systematic changes in the supercoiled DNA conformation by scanning force microscopy in solution. Nucleic Acids Res. 2003;31(22):e137.
[13] Kuznetsov IA, Korolev NI, Filippov SM, Khamizov RKh. [Proton induced compaction of DNA. Conductometric titration of isoionic solutions and ion-exchange properties of immobilized DNA]. Mol Biol (Mosk). 1983;17(1):153-61.
[14] Vologodskii AV, Levene SD, Klenin KV, Frank-Kamenetskii M, Cozzarelli NR. Conformational and thermodynamic properties of supercoiled DNA. J Mol Biol. 1992;227(4):1224-43.
[15] Fujimoto BS, Schurr JM. Monte Carlo simulations of supercoiled DNAs confined to a plane. Biophys J. 2002;82(2):944-62.
[16] * Velichko Y., Yoshikawa K, Khokhlov A. Effect of twisting on the behavior of a double-stranded polymer chain: a Monte- Carlo simulation. J. Chem. Phys. 1999-111-P. 9424-9433.
[17] Rybenkov VV, Vologodskii AV, Cozzarelli NR. The effect of ionic conditions on DNA helical repeat, effective diameter and free energy of supercoiling. Nucleic Acids Res. 1997;25(7):1412-8.
[18] * Limansky A., Shlyakhtenko L, Schaus S., Henderson E., Lyubchenko Y. Aminomodified probes for atomic force microscopy. Probe microsc. 2002. 2: 227-234.
[19] Butt HJ. Measuring electrostatic, van der Waals, and hydration forces in electrolyte solutions with an atomic force microscope. Biophys J. 1991;60(6):1438-44.
[20] Hansma HG, Golan R, Hsieh W, Daubendiek SL, Kool ET. Polymerase activities and RNA structures in the atomic force microscope. J Struct Biol. 1999;127(3):240-7.
[21] Limanskii AP. Investigation of aminomodified tips for atomic force microscopy of biomolecules. Biopolym Cell. 2002; 18(1):62-70.
[22] Vologodskii VA. Topology and physical properties of circular DNA. M.: Nauka. 1988; 192 p.
[23] Rivetti C, Codeluppi S, Dieci G, Bustamante C. Visualizing RNA extrusion and DNA wrapping in transcription elongation complexes of bacterial and eukaryotic RNA polymerases. J Mol Biol. 2003;326(5):1413-26.
[24] Leuba SH, Karymov MA, Tomschik M, Ramjit R, Smith P, Zlatanova J. Assembly of single chromatin fibers depends on the tension in the DNA molecule: magnetic tweezers study. Proc Natl Acad Sci U S A. 2003;100(2):495-500.
[25] Mazur J, Jernigan RL, Sarai A. [Conformational effects of DNA stretching]. Mol Biol (Mosk). 2003;37(2):277-87.
[26] Lymans'ky? OP, Lymans'ka OIu. [Study of microorganism genome DNA by atomic force microscopy]. Tsitol Genet. 2002;36(4):30-6.
[27] Limanskii A. Atomic force microscopy: visualization of DNA and proteins to measure the strength of intermolecular interactions. Usp Sovrem Biol. 2003; 123(6):531-42.
[28] Newlin DD, Miller KJ, Pilch DF. Interactions of molecules with nucleic acids. VII. Intercalation and T.A specificity of daunomycin in DNA. Biopolymers. 1984;23(1):139-58.
[29] * Frank-Kamenetskii M. DNA supercoiling and unusual structures DNA topology and biological effects. DNA topology and its biological effects. Eds N. Cozzarelli, J. Wang. New York: Cold Spring Harbor Lab. press, 1990: 186-215.