Biopolym. Cell. 1989; 5(3):43-48.
Структура та функції біополімерів
Стабільність вторинної структури олігонуклеотидних субстратів. Ефект ДНК-метилази Ecodam
1, 2Речкунова Н. І., 2Лохов С. Г., 1Горбунов Ю. А., 1Зінов'єв В. В., 3Бур'янов Я. І., 1Малигін Е. Г.
  1. ВНДІ молекулярної біології, НВО «Вектор»
    сел. Кольцово Новосибірська обл., СРСР
  2. Інститут біоорганічної хімії Сибірського відділення АН СРСР
    Новосибірськ, СРСР
  3. Інститут біохімії та фізіології мікроорганізмів АН СРСР
    Пущино, Московська обл., СРСР

Abstract

Досліджено стабільність олігонуклеотидних комплексів, що містять різні дефекти в ділянці упізнавання метилази Ecodam. Одноланцюговий 20-членний олігонуклеотид, який містить у центрі самокомплементарну гексануклеотидну послідовність, утворює частково дуплексну структуру лише за температури нижче 5 °С. Решта комплексів плавляться у вузькому інтервалі температур 22–31 °С у 30 мМ калій-фосфатному буфері, рН 7,8. За присутності метилази Ecodam спостерігається збільшення температури плавлення комплексу принаймні на 5 °С.

References

[1] Geier GE, Modrich P. Recognition sequence of the dam methylase of Escherichia coli K12 and mode of cleavage of Dpn I endonuclease. J Biol Chem. 1979;254(4):1408-13.
[2] Lacks S, Greenberg B. Complementary specificity of restriction endonucleases of Diplococcus pneumoniae with respect to DNA methylation. J Mol Biol. 1977;114(1):153-68.
[3] Herman GE, Modrich P. Escherichia coli dam methylase. Physical and catalytic properties of the homogeneous enzyme. J Biol Chem. 1982;257(5):2605-12.
[4] Buryanov YaI, Bogdarina IG, Nesterenko VF, Baev AA. The use of DNA-methylases as reagents for production of isotopically labeled DNAs. Biokhimiia. 1982;47(4):695-7.
[5] Buryanov YaI, Zinoviev VV, Vienozhinskis MT, Malygin EG, Nesterenko VF, Popov SG, Gorbunov YuA. Does the DNA methylase Eco dam pair nucleotide sequences to form site-specific duplexes? FEBS Lett. 1984;168(1):166-8.
[6] Zinov'ev VV, Gorbunov IuA, Popov SG, Malygin EG, Bur'ianov IaI. Effect of Ecodam DNA-methylase on single-stranded sequences and synthetic oligonucleotides. Mol Biol (Mosk). 1985;19(4):947-54.
[7] Nishigaki K, Kaneko Y, Wakuda H, Husimi Y, Tanaka T. Type II restriction endonucleases cleave single-stranded DNAs in general. Nucleic Acids Res. 1985;13(16):5747-60.
[8] Bur'ianov IaI, Zakharenko VN, Baev AA. Isolation, purification and properties of adenine DNA methylase Eco dam. Dokl Akad Nauk SSSR. 1981;259(6):1492-5.
[9] Hirose T, Crea R, Itakura K. Rapid synthesis of trideoxyribonucleotide blocks. Tetrahedron Lett. 1978;19(28):2449–52.
[10] Reese CB, Yau L. O-aryl S-methyl phosphorochloridothioates: terminal phosphorylating agents in the phosphotriester approach to oligonucleotide synthesis. J Chem Soc. 1978;(23):1050-2.
[11] Popov SG, Shamovskii GG. Complex formation of di-oligodeoxyadenylyl-5',5'-pyrophosphatess with polyuridylic acid. Mol Biol (Mosk). 1976;10(2):576-83.
[12] Nelson JW, Martin FH, Tinoco I Jr. DNA and RNA oligomer thermodynamics: the effect of mismatched bases on double-helix stability. Biopolymers. 1981;20(12):2509-31.
[13] Zinov'ev VV, Kolesnikov VA, Beznedel'naia NL, Gilev AF, Gorbunov IuA. Interaction of BamH1 restrictase with synthetic substrates containing complete or partial recognition sites of this enzyme. Mol Biol (Mosk). 1984;18(1):169-75.
[14] Tinoco I Jr, Borer PN, Dengler B, Levin MD, Uhlenbeck OC, Crothers DM, Bralla J. Improved estimation of secondary structure in ribonucleic acids. Nat New Biol. 1973;246(150):40-1.
[15] Bresler SE, Chernajenko VM, Saminski EM. Study of interaction of polynucleotide chains with oligomers by means of chromatography. Biopolymers. 1972;11(8):1541-50.
[16] Patel DJ, Kozlowski SA, Marky LA, Rice JA, Broka C, Dallas J, Itakura K, Breslauer KJ. Structure, dynamics, and energetics of deoxyguanosine . thymidine wobble base pair formation in the self-complementary d(CGTGAATTCGCG) duplex in solution. Biochemistry. 1982;21(3):437-44.