Biopolym. Cell. 1996; 12(2):62-67.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000423
Геном та його регуляція
Продукція стресових білків у механізмі формування вторинної радіорезистентності клітин карциноми Герена щурів
1Зінченко В. А., 1Осипова Л. О., 1Барабой В. А.
  1. Український науково-дослідний інститут онкології та радіології МОЗ України
    ул. Ломоносова, 33/43, Киев, Украина, 252022

Abstract

Дія іонізуючої радіації у дозі 8 Гр індукує у клітинах карциноми Герена щурів експ­ресію стресових білків (СБ) з молекулярною масою 47,69/70, 80/82,107 і 140/150 кДа. Останній білок не експресується за інших умов. Протягом формування вто­ринної набутої радіозістентності (курс опромінення у дозі 50 Гр за п'ять фракцій чергувався з перевивкою) білок з м. м. 140/150 кДа виявляється не лише після тестуючого опромінення, але і його синтез стає конститутивним.
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Blekhiman GI. Protein synthesis under stress. Usp Sovrem Biol. 1987. 103,(3): 340-53.
[2] Baraboy VA, Gress VE. Stress proteins: the nature and biological role in mammals. Actual problems of medicine and biology. 1988. 2: 420-432.
[3] Baraboy VA. Cellular stress, stress proteins and the stability of living systems. Actual problems of medicine and biology. 1993; 1: 12-8.
[4] Nover L, Hellmund D, Neumann D. et al. The heat shock response of eukaryotic cells. Biol Zbl. 1984; 10(2):357-435.
[5] Burdon RH. Heat shock and the heat shock proteins. Biochem J. 1986;240(2):313-24.
[6] Burdon RH, Gill V, Evans CR. Active oxygen species and heat shock proteins. Stress proteins induction and function. Berlin: Springer, 1990: 19-25.
[7] Black AR, Subjeck JR. Mechanisms of Stress-Induced Thermo- and Chemotolerances. Stress Proteins. Springer Berlin Heidelberg; 1990;101–17.
[8] Hunt C, Morimoto RI. Conserved features of eukaryotic hsp70 genes revealed by comparison with the nucleotide sequence of human hsp70. Proc Natl Acad Sci U S A. 1985;82(19):6455-9.
[9] Welch WJ, Suhan JP. Morphological study of the mammalian stress response: characterization of changes in cytoplasmic organelles, cytoskeleton, and nucleoli, and appearance of intranuclear actin filaments in rat fibroblasts after heat-shock treatment. J Cell Biol. 1985;101(4):1198-211.
[10] Rose DW, Welch WJ, Kramer G, Hardesty B. Possible involvement of the 90-kDa heat shock protein in the regulation of protein synthesis. J Biol Chem. 1989;264(11):6239-44.
[11] Lindquist S. The heat-shock response. Annu Rev Biochem. 1986;55:1151-91. Review.
[12] Ananthan J, Goldberg AL, Voellmy R. Abnormal proteins serve as eukaryotic stress signals and trigger the activation of heat shock genes. Science. 1986;232(4749):522-4.
[13] Li GC. Elevated levels of 70,000 dalton heat shock protein in transiently thermotolerant Chinese hamster fibroblasts and in their stable heat resistant variants. Int J Radiat Oncol Biol Phys. 1985;11(1):165-77.
[14] Stress proteins in biology and medicine. Eds R. J. Marimoto, A. Tiesberes, G. Georgopuos. New York: Cold Spring Harbor Lab., 1991. 50 p.
[15] Baraboy VA, Orel VE, Karnaukh YAM. Peroxidation and radiation. Kiev Naukova Dumka. 1991; 256 p.
[16] Roll DE, Murphy BJ, Laderoute KR, Sutherland RM, Smith HC. Oxygen regulated 80 kDa protein and glucose regulated 78kDa protein are identical. Mol Cell Biochem. 1991;103(2):141-8.
[17] Shibamoto Y, Sasai K, Abe M. The radiation response of SCCVII tumor cells in C3H/He mice varies with the irradiation conditions. Radiat Res. 1987;109(2):352-4.