Biopolym. Cell. 1997; 13(2):116-120.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000472
Структура та функції біополімерів
Ідентифікація фосфодіестерази цАМФ, чутливої до іонів Са2+ і кальмодуліну, та її можлива роль у взаємодії аденілатциклазної системи з фітогормонамй
1Драговоз І. В., 1Яворська В. К., 1Мельничук Ю. П.
  1. Інститут фізіології рослин і генетики НАН України
    вул. Васильківська, 31/17, Київ, Україна, 03022

Abstract

У дводобових проростках жита (Secede cerele sp.) ідентифі­ковано фосфодіестеразу цАМФ, чутливу до метилкеантинів, іонів Са і кальмодуліну, аналогічну ферментові тваринних клітин. В системі in vitro продемонстровано регуляторні ефекти цитокінінів і абсцизовї кислоти на ФДЕ цАМФ. Зроблено припущення про можливу роль ферменту мета­болізму цАМФ у взаємодії аденілатциклазної системи з фіто­гормонамй.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Itkes AV, Tunitskaya VL, Severin ES. Regulation of the biological activity of a cell second messenger systems: cAMP, 2, 5'-oligoadenylate and calcium. Usp biol khim. 1985; 26: 125-52.
[2] Severin ES, Kochetkova YaM. The phosphorylation role in the regulation of cellular activity. M.: Nauka, 1985. 287 p.
[3] Ranjeva R, Boudet AM. Phosphorylation of Proteins in Plants: Regulatory Effects and Potential Involvement in Stimulus/Response Coupling. Annu Rev Plant Physiol. 1987;38(1):73–94.
[4] Newton RP, Brown EG. The biochemistry and physiology of cyclic AMP in higher plants. Hormones, receptors and cellular interaction in plants. Ed. C. M. Chadvik, D. R. Garrod. Cambridg, 1986: 115-153.
[5] Grigorovitch YuA. Calmodulin-Ca2 + -dependent activator protein and other PDE enzyme systems. Usp biol khim. 1982; 22:76-99.
[6] Ivanov GG, Vyskrebentseva EI. Isolation and partial characterization of cAMP-phosphodiesterase and its Ca-dependent protein activator from sugar-beet root. Fiziologiia rasteniy. 1986;33(1):5-9.
[7] Yavorska VK, Dragovoz IV et al. Identification of cAMP phosphodiesterase, sensitive to calcium ions and calmodulin, and its possible role in the malignant transformation of plant cells. Fiziologiya i biokhimiya kul'turnykh rasteniy. 1994; 26: 136-41.
[8] Guliev NM, Fedenko EP, Doman NG. [cAMP phosphodiesterase from phototrophic bacteria Rhodospirillum rubrum]. Biokhimiia. 1976;41(11):2043-6.
[9] Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951;193(1):265-75.
[10] Dupon M, Onckelen HA, Greef JA. Characterization of cyclic nucleotide phosphodiesterase activity in Phaseolus vulgaris. Physiol Plant. 1987;69(2):361–5.
[11] Etingof RN, Dumler IL. [Phosphodiesterase of cyclic nucleotides]. Ukr Biokhim Zh. 1981;53(2):28-43.
[12] Fedenko EP, Doman NG, Yavorskaya VK, Poiser E. Characteristics of two factions of cyclic AMP phosphodiesterase from maize seedlings and their relationship with calmodulin. Fiziologiia rasteniy. 1988; 35(1):98-105.
[13] Page A. A non-linear regression program in BASIC for estimating K m and V max . Bioinformatics. 1987;3(1):49–51.
[14] Dieter P. Calmodulin and calmodulin-mediated processes in plants. Plant Cell Environ.1984;7(6):371–80.
[15] Van Staden J, Boss? CA. Cytokinins in cut carnation flowers. VI. The transport and metabolism of zeatin and dihydrozeatin. J Plant Physiol. 1989;135(2):160–3.
[16] Chiatante D, Portello C, Levi M, Sgorbati S, Sparvoli E. Inhibition by cytokinins of the activity of a multifunctional phosphodiesterase purified from cotyledons of lactuca sativa. Plant Physiol Biochem. 1988; 26(3): 297-301.
[17] Chiatante D, Newton RP, Crignola S, Levi M, Brown EG. The 3?,5?-cyclic nucleotide phosphodiesterases of meristematic and differentiated tissues of pea roots. Phytochemistry. 1990;29(9):2815–20.
[18] Brown EG, Al-Najafi T, Newton RP. Cyclic nucleotide phosphodiesterase activity in Phaseolus vulgaris. Phytochemistry. 1977;16(9):1333–7.