Biopolym. Cell. 2004; 20(6):511-514.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0006D1
Геном та його регуляція
ДНКазна активність і ступінь фрагментації хроматину клітинних ядер у ході росту злоякісного новоутворення
1Марченко М. М., 1Копильчук Г. П., 1Шмараков І. О.
  1. Чернівецький національний університет імені Юрія Федьковича
    вул. Коцюбинського, 2, Чернівці, Україна, 58012

Abstract

Вивчали ДНКазну активність і ступінь фрагментації хроматину ядер клітин карциноми Герена та печінки щурів-пухлиноносіїв у ході росту злоякісного новоутворення. Встановлено зниження ДНКазної активності ядер клітин печінки, шр можна розглядати як результат депресивного впливу злоякісного росту на досліджуваний метаболічно активний орган. Отримані результати показують, шр порушення реалізації програми клітинної загибелі, характерне для пухлинних клітин, поширюється і на клітини віддалених органів, про шр свідчить пригнічення ДНКазної активності ядер клітин печінки.
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Fil'chenkov AA, Stoyka RS. Apoptosis and cancer. Kyiv, Morion, 1999; 184 p.
[2] Peitsch MC, Polzar B, Stephan H, Crompton T, MacDonald HR, Mannherz HG, Tschopp J. Characterization of the endogenous deoxyribonuclease involved in nuclear DNA degradation during apoptosis (programmed cell death). EMBO J. 1993; 12(1):371-7.
[3] Enari M, Sakahira H, Yokoyama H, Okawa K, Iwamatsu A, Nagata S. A caspase-activated DNase that degrades DNA during apoptosis, and its inhibitor ICAD. Nature. 1998; 391(6662):43-50.
[4] Barry MA, Eastman A. Identification of deoxyribonuclease II as an endonuclease involved in apoptosis. Arch Biochem Biophys. 1993; 300(1):440-50.
[5] Vanderbilt I, Bloom K, Anderson J. Endogenous nuclease. J Biol Chem. 1982; 257:130109-17.
[6] Slor H, Lev T. Acid deoxyribonuclease activity in purified calf thymus nuclei. Biochem J. 1971; 123(5):993-5.
[7] Slor H, Bustan H, Lev T. Deoxyribonuclease II activity in relation to cell cycle in synchronized HeLa S3 cells. Biochem Biophys Res Commun. 1973; 52(2):556-61.
[8] Szabo G Jr. 50-kb Chromatin fragmentation in the absence of apoptosis. Exp Cell Res. 1995; 221(2):320-5.
[9] Staynov DZ. DNase I digestion reveals alternating asymmetrical protection of the nucleosome by the higher order chromatin structure. Nucleic Acids Res. 2000; 28(16):3092-99.
[10] Samejima K, Tone S, Earnshaw WC. CAD/DFF40 Nuclease Is Dispensable for High Molecular Weight DNA Cleavage and Stage I Chromatin Condensation in Apoptosis. J Biol Chem. 2001; 276(48):45427-32.
[11] Marchenko MM, Kopyl'chuk HP, Grygor'eva OV. The cytoplasmatic protease activity of tumor tissues of rats with transplanted Heren's carcinoma under the action of various medicinal. Dopovidi Nats Akad Nauk Ukrainy. 2000; (3):192-5.
[12] Mozzhukhina TG, Litoshenko AYa. Influence of ionizing radiation on structural organization of liver chromatin in rats of different age. Biopolym Cell. 1996; 12(4):65-72
[13] Molecular Clinical Diagnostics. Methods. Eds S Harrington, J McGee. Moscow, Mir, 1999; 558 p.
[14] Maniatis T, Fritsch EF, Sambrook J. Molecular cloning. A laboratory manual. New York: Cold Spring Harbor Lab, 1982; 545 p.
[15] Riazantseva IN, Beliaeva MI, Vinter VG. DNAase activity in tumorous growth and the action on it of the RNA from Ehrlich tumor ascites fluid. Vopr Onkol. 1972;18(9):33-7.
[16] Vinter VG, Alimova FK. Neutral DNase chromatin during the development of liver tumors in animals and participate in RNA regulation of its activity. Eksp. onkol. 1983; 5(3):29-32.
[17] Jamison JM, Gilloteaux J, Taper HS, Calderon PB, Summers JL. Autoschizis: A novel cell death. Biochem Pharmacol. 2002; 63(10):1773-83.