Biopolym. Cell. 2005; 21(5):400-406.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000702
Структура та функції біополімерів
Дослідження неканонічних комплексів еукаріотного фактора елонгації 1А з тРНКТyr та тирозил-тРНК синтетазою. Роль окремих доменів синтетази у взаємодії з тРНК
1Футерник П. В., 2Ольжак К., 2Пшикорська А., 1Корнелюк О. І., 1Негруцький Б. С.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Інститут біохімії і біофізики Польської академії наук
    вул. Павінського, 5a, Варшава, Польща, 02-106

Abstract

Методом аналізу затримки смуги в полікриламідному гелі делеційних мутантів з'ясовано роль окремих доменів тирозил-тРНК синтетази (TyrRS) у взаємодії з тРНК Ідентифіковано сайт TyrRS, відповідальний за зв'язування гомологічної тРНКTyr. Цей сайт формується, в основному, каталітичним модулем TyrRS (TyrRS-ΔС). Проте специфічність зв'язування повнорозмірної TyrRS виявилася суттєво вищою у порівнянні із зв'язуванням тРНКTyr каталітичним модулем TyrRSΔC. Окремий С-модуль також зберігає здатність до зв'язування тРНКTyr, однак з досить низькою спорідненістю. Отже, припускається можливість залучення цитокінподібного С-модуля ТугRS до зв'язування тРНК у повнорозмірній ТугRS. Досліджено формування неканонічного потрійного комплексу тРНКTyr з еЕРІА*GDP. Ми детектували також формування неканонічного четвертинного комплексу еЕР1А*GDP*тРНКTyr*TyrRS. Найвірогідніше, що основний внесок до цієї взаємодії робить каталітичний домен TyrRS, тому що TyrRS-ΔC також здатна формувати четвертинний комплекс. Ці дані свідчать на користь існування універсального механізму каналю- вання тРНК, оскільки є вже третім прикладом формування таких незвичних комплексів з різними тРНК
Keywords: еукаріотний фактор елонгації 1 А, тРНКTyr, тирозил-тРНК синтетаза
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Negrutskii BS, Deutscher MP. Channeling of aminoacyl-tRNA for protein synthesis in vivo. Proc Natl Acad Sci U S A. 1991;88(11):4991-5.
[2] Negrutskii BS, El'skaya AV. Eukaryotic translation elongation factor 1 alpha: structure, expression, functions, and possible role in aminoacyl-tRNA channeling. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1998;60:47-78.
[3] Negrutskii BS, Budkevich TV, Shalak VF, Turkovskaya GV, El'Skaya AV. Rabbit translation elongation factor 1 alpha stimulates the activity of homologous aminoacyl-tRNA synthetase. FEBS Lett. 1996;382(1-2):18-20.
[4] Petrushenko ZM, Negrutskii BS, Ladokhin AS, Budkevich TV, Shalak VF, El'skaya AV. Evidence for the formation of an unusual ternary complex of rabbit liver EF-1alpha with GDP and deacylated tRNA. FEBS Lett. 1997;407(1):13-7.
[5] Futernyk PV, Pogribna AP, Petrushenko ZM, Negrutski BS, El'skaya GV. Investigation of the complexes of elongation factor 1A with tRNASer and seryl-tRNA synthetase. Biopolym Cell. 2004; 20(1-2):17-23.
[6] Petrushenko ZM, Budkevich TV, Shalak VF, Negrutskii BS, El'skaya AV. Novel complexes of mammalian translation elongation factor eEF1A.GDP with uncharged tRNA and aminoacyl-tRNA synthetase. Implications for tRNA channeling. Eur J Biochem. 2002;269(19):4811-8.
[7] Levanets OV, Naidenov VG, Woodmaska MI, Matsuka GH, Kornelyuk AI. Cloning of cDNA encoding C-terminal part of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase using of PCR-amplified radioactive probe. Biopolym Cell. 1997; 13(2):121-6.
[8] Mirande M. Aminoacyl-tRNA synthetase family from prokaryotes and eukaryotes: structural domains and their implications. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1991;40:95-142.
[9] Kleeman TA, Wei D, Simpson KL, First EA. Human tyrosyl-tRNA synthetase shares amino acid sequence homology with a putative cytokine. J Biol Chem. 1997;272(22):14420-5.
[10] Levanets OV, Naidenov VG, Odynets KA, Woodmaska MI, Matsuka GKh, Kornelyuk AI. Homology of C-terminal non-catalytic domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase with cylokine EMAP II and non-catalytic domains of methionyl- and phenylalanyl-tRNA synthetases. Biopolym Cell. 1997; 13(6):474-8.
[11] Kornelyuk AI, Tas MPR, Dubrovsky AL, Murray JC. Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym Cell. 1999; 15(2):168-72.
[12] Wakasugi K, Schimmel P. Two distinct cytokines released from a human aminoacyl-tRNA synthetase. Science. 1999;284(5411):147-51.
[13] Golub AG, Odynets KA, Nyporko AYu, Konelyuk AI. Structure modeling of the COOH-terminal cytokine-like module of the mammalian cytoplasmic tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym. Cell. 2000; 16(6):515-24.
[14] Odynets KA, Bazylevskyi OE, Kornelyuk AI. Homology modeling of structure of NH2-terminal module of mammalian (Bos taurus) tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym Cell. 2002; 18(6):547-50.
[15] Yang XL, Skene RJ, McRee DE, Schimmel P. Crystal structure of a human aminoacyl-tRNA synthetase cytokine. Proc Natl Acad Sci U S A. 2002;99(24):15369-74.
[16] Yang X-L, Liu J, Skene RJ, McRee DE, Schimmel P. Crystal structure of an EMAP-II-like cytokine released from a human tRNA synthetase. Helv Chim Acta. 2003;86(4):1246-57.
[17] Dubrovsky AL, Brown Jn, Kornelyuk AI, Murray JC, Matsuka GKh. Bacterial expression of full-length and truncated forms of cytokine EMAP-2 and cytokine-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase. Biopolym Cell. 2000; 16(3):229-35.
[18] Brunngraber EF. A simplified procedure for the preparation of "soluble" RNA from rat liver. Biochem Biophys Res Commun. 1962;8:1-3.
[19] Silberklang M, Gillum AM, RajBhandary UL. Use of in vitro 32P labeling in the sequence analysis of nonradioactive tRNAs. Methods Enzymol. 1979;59:58-109.
[20] Keith G, Pixa G, Fix C, Dirheimer G. Primary structure of three tRNAs from brewer's yeast: tRNAPro2, tRNAHis1 and tRNAHis2. Biochimie. 1983;65(11-12):661-72.
[21] Korneliuk AI, Kurochkin IV, Matsuka GKh. Tyrosyl-tRNA synthetase from the bovine liver. Isolation and physico-chemical properties. Mol Biol (Mosk). 1988;22(1):176-86.
[22] Yaremchuk A, Kriklivyi I, Tukalo M, Cusack S. Class I tyrosyl-tRNA synthetase has a class II mode of cognate tRNA recognition. EMBO J. 2002;21(14):3829-40.
[23] Swairjo MA, Morales AJ, Wang CC, Ortiz AR, Schimmel P. Crystal structure of trbp111: a structure-specific tRNA-binding protein. EMBO J. 2000;19(23):6287-98.
[24] Simos G, Segref A, Fasiolo F, Hellmuth K, Shevchenko A, Mann M, Hurt EC. The yeast protein Arc1p binds to tRNA and functions as a cofactor for the methionyl- and glutamyl-tRNA synthetases. EMBO J. 1996;15(19):5437-48.
[25] Kim Y, Shin J, Li R, Cheong C, Kim K, Kim S. A novel anti-tumor cytokine contains an RNA binding motif present in aminoacyl-tRNA synthetases. J Biol Chem. 2000;275(35):27062-8.
[26] Shalak V, Kaminska M, Mitnacht-Kraus R, Vandenabeele P, Clauss M, Mirande M. The EMAPII cytokine is released from the mammalian multisynthetase complex after cleavage of its p43/proEMAPII component. J Biol Chem. 2001;276(26):23769-76.
[27] Golub A, Petrushenko Z, Odynets K, Dubrovsky A, Rozhko O, Matsuka G, Solecka K, Olszak K, Przykorska A, Kornelyuk A. Cytokine-like C-terminal module of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase reveals structure-specific tRNA binding: Computational docking modeling and footprint analysis. Aminoacyl-tRNA synthetases in biology, medicine, and evolution. Asilomar, 2002: 116.
[28] Dreher TW, Uhlenbeck OC, Browning KS. Quantitative assessment of EF-1alpha.GTP binding to aminoacyl-tRNAs, aminoacyl-viral RNA, and tRNA shows close correspondence to the RNA binding properties of EF-Tu. J Biol Chem. 1999;274(2):666-72.
[29] Gnatenko DV, Kornelyuk AI, Kurochkin IV, Matsuka GH. High molecular weight complex of tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver. Biopolym Cell. 1991; 7(1):63-9.