Biopolym. Cell. 2011; 27(5):350-353.
Активність ксантиноксидази регулює ріст клітин мозку ембріона людини
1Даніелян К. Е., 1Кеворкян Г. А.
  1. Інститут біохімії ім. Г. Х. Бунятяна НАН РА
    вул. П. Севак 5/1, Єреван, Республіка Вірменія, 0014

Abstract

Мета. Важливість функціонування ксантиноксидази (КО) в процесах проліферацї і диференціації клітин доведено багатьма вченими. Ми припустили, що КО виконує незамінну роль у процесах розвитку, дозрівання, а також загибелі клітин мозку ембріона людини. Методи. Абортивний матеріал людини застосовано для культивування клітин (E90). Активність КО визначали за кількістю сечової кислоти в тканині; клітинну смерть – з використанням трипанового синього. Результати. Алопуринол, згідно із нашим дослідженням, пригнічує активність КО (0,12 ± 0,02; 0,20 ± ± 0,03 відповідно, p 0,05). На 12-й день кількість клітин у культурі, у яку вносили алопуринол, починаючи з перших етапів розвитку, була вищою, ніж у контролі (2350,1 ± 199,0 vs 2123 ± 96), та перевищувала кількість клітин у культурі, до якої додавали алопуринол на більш пізніх стадіях росту і розвитку (1479,6 ± 103,8, p < 0,05). В усіх культурах кількість мертвих клітин виявилася нижчою порівняно з контролем, що вказує на захисні властивості алопуринолу як інгібітора КО. Висновки. Алопуринол ініціює клітинну проліферацію на ранніх етапах розвитку клітинної куль тури та пригнічує клітинний ріст на пізніших стадіях.
Keywords: ксантиноксидаза, ембріональні клітини мозку людини, проліферація, клітинна смерть

References

[1] Blaschke A. J., Staley K., Chun J. Widespread programmed cell death in proliferative and postmitotic regions of the fetal cerebral cortex Development 1996 122, N 4 P. 1165–1174.
[2] Hughes W. F., McLoon S. C. Ganglion cell death during normal retinal development in the chick: comparisons with cell death induced by early target field destruction Exp. Neurol 1979 66, N 3 P. 587–601.
[3] Clarke P. G., Rogers L. A., Cowan W. M. The time of origin and the pattern of survival of neurons in the isthmo-optic nucleus of the chick J. Comp. Neurol 1976 167, N 2 P. 125–142.
[4] Moriwaki Y., Yamamoto T., Higashino K. Enzymes involved in purine metabolism – a review of histochemical localization and functional implications Histol. Histopathol 1999 14, N 4 P. 1321–1340.
[5] Khalil Z., Khodr B. A role for free radicals and nitric oxide in delayed recovery in aged rats with chronic constriction nerve injury Free Radic. Biol. Med 2001 31, N 4 P. 430–439.
[6] Tennant J. R. Evaluation of the trypan blue technique for determination of cell viability Transplantation 1964 2 P. 685–694.
[7] Rahman A., Katzive L., Henshaw S. K. A Global review of laws on induced abortion, 1985–1997 Int. Fam. Plann. Persp 1998 24, N 2 P. 56–64.
[8] Mattson M. P., Rychlik B. Cell culture of cryopreserved human fetal cerebral cortical and hippocampal neurons: neuronal development and responses to trophic factors Brain Res 1990 522, N 2 P. 204–214.
[9] Litwack G., Bothwell J. W., Williams J. N. Jr., Elvehjem C. A. A colorimetric assay for xanthine oxidase in rat liver homogenates J. Biol. Chem 1953 200, N 1 P. 303–310.
[10] Kruger N. J. The Bradford method for protein quantitation Methods Mol. Biol 1994 32 P. 9–15.
[11] Fatokun A. A., Stone T. W., Smith R. A. Hydrogen peroxide mediates damage by xanthine and xanthine oxidase in cerebellar granule neuronal cultures Neurosci. Lett 2007 416, N 1 P. 34–38.