Biopolym. Cell. 1991; 7(1):94-100.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0002B9
Клітинна біологія
Ідентифікація і функціональна характеристика рецепторів лектину слимака на поверхні клітин нейробластоми C 1300 N 18
1Цегельський А. А., 1Микитюк Р. Г., 1Луцик М. Д.
  1. Відділення регуляторних систем клітини Інституту біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
    вул. Драгоманова 14/16, Львів, Україна, 79005

Abstract

Встановлено, що термінальні залишки N-ацетилгалактозаміну (рецептори лектину слимака), у великій кількості експресовані на поверхні клітин нейробластоми C 1300 N 18, знаходяться у складі N-глікозильних ланцюгів комплексного типу глікопротеїнів плазматичної мембрани та її мікрошипів. За допомогою реакції розеткоутворювання досліджена здатність клітин нейробластоми C 1300 N 18 формувати контакт з еритроцитами групи А в залежності від етапів перерозподілу рецепторів, стимульованого лектином слимака.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Hughes RC. Glycoproteins. London ; New York : Chapman and Hall, 1983. 95 p.
[2] Fazel AR, Schulte BA, Thompson RP, Spicer SS. Presence of a unique glycoconjugate on the surface of rat primordial germ cells during migration. Cell Differ. 1987;21(3):199-211.
[3] Rademacher TW, Parekh RB, Dwek RA. Glycobiology. Annu Rev Biochem. 1988;57:785-838.
[4] Lutsik M. D., Ghula N. M., Tsegelsky A. A. Glycoproteins of neuroblastoma C 1300 in relation to the intensity of cell proliferation. Interlec II: Abstr. Tartu, 1989:46.
[5] Khomutovskiy OA, Lutsik MD, Perederey OF. Electronic histochemistry cell membrane receptors. Kiev: Naukova Dumka, 1986. 167 p.
[6] Miller MH, Karnovsky MJ, Diamandopoulos GT. An improved immunoperoxidase technique for identifying SV40 V and T antigens by light microscopy. Proc Soc Exp Biol Med. 1974;146(2):432-7.
[7] Tsegel'skiĭ AA, Lutsik MD, Lashkaĭ AF. Study of the carbohydrate components of the surface of S 1300 neuroblastoma cells with the use of cytochemical and lectin agglutination methods. Eksp Onkol. 1989;11(5):30-4.
[8] Lillie R. D. Histopathologic Technic and Practical Histochemistry. 3rd ed., N-Y. McGraw-Hill Book Co., 1965. 715 p.
[9] Hamaguchi H, Cleve H. Solubilization of human erythrocyte membrane glycoproteins and separation of the MN glycoprotein from a glycoprotein with I, S, and A activity. Biochim Biophys Acta. 1972;278(2):271-80.
[10] Svennerholm L. Gangliosides: selection. Methods of study of carbohydrates. Ed. AY Khorlin. M: Mir, 1975:347-357.
[11] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[12] Porzio MA, Pearson AM. Improved resolution of myofibrillar proteins with sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. Biochim Biophys Acta. 1977;490(1):27-34.
[13] Keyser JW. Staining of serum glycoproteins after electrophoretic separation in acrylamide gelS. Anal Biochem. 1964;9:249-52.
[14] Lutsik MD, Kusen' SI. Study of membrane glycoproteins of human erythrocytes using lectins. Ukr Biokhim Zh. 1987;59(6):3-9.
[15] Barat N, Avrameas S. Surface and intracellular localization of concanavalin A in human lymphocytes. Exp Cell Res. 1973;76(2):451-5.
[16] Alberts B, Bray D, Lewis J, Raff M, Roberts K, Watson JD. Molecular Biology of the Cell. Garland Publishing, New York and London. 1989; 1308 p.
[17] Carbonetto S, Argon Y. Lectins induce the redistribution and internalization of receptors on the surface of cultured neurons. Dev Biol. 1980;80(2):364-78.
[18] Roth J. The lectins. Molecular probes in cell biology and membrane research. Jena : VEB Gustav Fisher Verlag, 1978. 186 p.
[19] Nicolson GL. The interactions of lectins with animal cell surfaces. Int Rev Cytol. 1974;39:89-190.
[20] Takahashi HK, Metoki R, Hakomori S. Immunoglobulin G3 monoclonal antibody directed to Tn antigen (tumor-associated alpha-N-acetylgalactosaminyl epitope) that does not cross-react with blood group A antigen. Cancer Res. 1988;48(15):4361-7.